文献类型： 中文期刊
作者： 武彬 1 ; 王禄山 2 ; 高培基 2 ;
作者机构： 1.山东大学微生物技术国家重点实验室
2.山东大学微生物技术国家重点实验室,山东省农业科学院家禽研究所 济南250023,山东大学微生物技术国家重点实验室,山东大学微生物技术国家重点实验室,,济南250100,济南250100,济南250100
关键词： 饱和结合点;外切纤维素酶Ⅰ;对硝基苯纤维二糖苷;构象/构型
期刊名称： 中国科学(C辑:生命科学)
ISSN： 1006-9259
年卷期： 2008 年 38 卷 06 期
页码： 35-43
收录情况： 北大核心 ; CSCD
摘要： 以固定浓度的外切纤维素酶Ⅰ(1,4-β-D-glucan cellobiohydrolaseⅠ,CBHI),对不同浓度的对硝基苯纤维二糖苷(p-nitrophenol-D-cellobioside,PNPC)在4℃下进行结合.以紫外线光谱、荧光光谱的变化和等温滴定量热法(isothermal titration calorimitry,ITC)分别确定酶的饱和结合位点数(saturation binding point,SBP).然后,对在4℃和SBP条件下,结合时形成的"PNPC-CBHI"复合物进行PNPC分子构型变化和CBHI分子构象变化的分析.结果表明,在水解反应不能进行的条件下,CBHI结合PNPC的反应是一个由负焓变(??H)控制的不可逆的放热过程.结合可导致PNPC的构型转变为PNP(对硝基苯)分子构型,而CBHI的构象变化可循环发生."PNPC-CBHI"复合物与CBHI和PNPC之间不存在可逆性的平衡过程,在酶分子不断循环进行的结合/解离过程中,由CBHI构象变化提供的能量,使PNPC分子不断转化为PNP分子构型,结合复合物解离出PNP与纤维二糖后,再生的CBHI才可与PNPC结合.并对这一结果应用于解释酶催化机理的普适性进行了讨论.
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