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基因工程蛋白金葡菌α-溶血素的纯化及活性检测

文献类型： 中文期刊

作者： 张海燕 1 ; 马卫明 1 ; 杨宏军 2 ; 王长法 2 ; 何洪彬 2 ; 曹永芝 1 ;

作者机构： 1.山东农业大学

2.山东省农业科学院

关键词： α-溶血素;金黄色葡萄球菌;溶血活性;基因工程蛋白;原核表达

期刊名称： 西北农林科技大学学报(自然科学版)

ISSN： 1671-9387

年卷期： 2009 年 37 卷 05 期

页码： 29-33

收录情况： 北大核心 ; CSCD

摘要： 【目的】分离纯化基因工程重组蛋白金黄色葡萄球菌溶血素(α-hemolysin,α-HL)并检测其生物学活性,为疫苗研发奠定基础。【方法】对含pET32a+-α-HL质粒的BL21(DE3)进行诱导表达,诱导成功后,将重组菌BL21(DE3)培养物用超声波裂解,并用凝胶过滤层析法对该基因工程蛋白进行分离纯化,用Bradford法及兔红细胞分别测定纯化产物的蛋白含量和溶血比活。【结果】纯化产物在SDS-PAGE电泳中53ku处呈现出单一清晰带,达电泳级纯度。纯化产物含量约为0.1277mg/mL,溶血比活为8192HU/mg。【结论】成功获得了金黄色葡萄球菌α-HL,且所获的α-HL具有良好的溶血活性。

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